تشكل سكليروبروتين أو البروتين الصلب أو البروتين الليفي (Scleroprotein)[1] واحدة من ثلاثة أنواع رئيسية من البروتينات (إلى جانب بروتينات الغشاء وبروتين كريوي).[2] هناك العديد من فائض فرط السكليروبروتين بما في ذلك الكيراتين والكولاجين والإيلاستين، والفبروين. وتشمل أدوار هذه البروتينات الحماية والدعم، وتشكيل النسيج الضام، والأوتار، والعظام، والخلية العضلية.
البنية الجزيئية الحيوية
البروتين الصلب يتكون من خيوط بروتينية طويلة، والتي تكون على شكل قضبان أو أسلاك. بالإضافة إلى أنها بروتينات هيكلية أو بروتينات تخزين تكون عادةً خاملة وغير قابلة للذوبان في الماء. يحدث كمجموع نتيجة للسلاسل الجانبية الكارهة للماء التي تبرز من الجزيء.
عادة ما يكون تسلسل الببتيد في سكليروبروتين محدودًا من المخلفات مع التكرارات. ويمكن أن تشكل هياكل ثانوية غير عادية؛ مثل حلزون الكولاجين. غالباً ما تتميز التراكيب بصلات متقاطعة بين السلاسل(على سبيل المثال، روابط cys-cys ثنائي السلفيد بين سلاسل الكيراتين).
تميل سكليروبروتين إلى عدم التمزق بسهولة مثل البروتينات الكروية.
Miroshnikov et al. (1998) من بين الباحثين الذين حاولوا تجميع البروتينات الليفية.[3]
المراجع
- Saad, Mohamed (أكتوبر 1994). Low resolution structure and packing investigations of collagen crystalline domains in tendon using Synchrotron Radiation X-rays, Structure factors determination, evaluation of Isomorphous Replacement methods and other modeling. PhD Thesis, Université Joseph Fourier Grenoble I. صفحات 1–221. doi:10.13140/2.1.4776.7844. مؤرشف من الأصل في 08 ديسمبر 2019.
- Andreeva, A (2014). "SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining". Nucleic Acids Res. 42: D310-4. doi:10.1093/nar/gkt1242. PMC . PMID 24293656.
- Miroshnikov KA, Marusich EI, Cerritelli ME, et al. (أبريل 1998). "Engineering trimeric fibrous proteins based on bacteriophage T4 adhesins". Protein Eng. 11 (4): 329–32. doi:10.1093/protein/11.4.329. PMID 9680195. مؤرشف من الأصل في 14 مارس 2020.
وصلات خارجية
- Scleroproteins في المَكتبة الوَطنية الأمريكية للطب نظام فهرسة المواضيع الطبية (MeSH).