.
| سوبر أكسيد ديسميوتاز | |
|---|---|
 بنية المنغنيز الفائق الفائق 2 في الإنسان | |
| أرقام التعريف | |
| رقم التصنيف الإنزيمي | 1.15.1.1 |
| رقم التسجيل CAS | 9054-89-1 |
| قواعد البيانات | |
| قاعدة بيانات الإنزيم | راجع IntEnz |
| قاعدة بيانات براونشفايغ | راجع BRENDA |
| إكسباسي | راجع NiceZyme |
| موسوعة كيوتو | راجع KEGG |
| ميتاسيك | المسار الأيضي |
| بريام | ملف التعريف |
| تركيب بنك بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum |
| الأونتولوجيا الجينية | AmiGO / EGO |
سوبر أكسيد ديسميوتاز ويسمى أيضًا بديسموتاز الفائق (Superoxide dismutase) شيفرته المختصرة (EC 1.15.1.1) هو إنزيم يحفز ديسموتاز الفائق (O 2) إلى الأوكسجين وفائق أكسيد الهيدروجين وبالتالي، فهو يعتبر إنزيم هام في مضادات اللأكسدة المدافعة في جميع الخلايا تقريبا.
الوظيفة
أهم وظيفة لهذا الإنزيم هو استعادة حيوية الخلايا، وتقليل سرعة تدميرها. ويقوم بمعادلة نوع من الجذور أو الشقوق الحرة يسمى السوبر أكسيد، ويعد أكثر أنواع الشقوق الحرة شيوعا، وربما أكثرها خطورة.[1]
كما أن هذا الأنزيم يساعد في عمله على الاستفادة من النحاس والزنك والمنجنيز. ومستويات هذا الإنزيم تميل إلى الانخفاض التدريجي مع التقدم في السن (في الوقت الذي يزيد فيه إنتاج الشقوق الحرة) وقدرته كعلاج مضاد للشيخوخة هي أمر قيد البحث حاليا.[2]
الأنواع
يوجد نوعان من هذا الأنزيم نوع بالنحاس ونوع بالزنك وكل من النوعين يعمل على حماية جزء خاص من الخلية. فالأول (النحاس) يعمل على حماية سيتوبلازم الخلية حيث تنتج الشقوق الحرة كنتيجة للأنشطة الأيضية المختلفة وأما الآخر (الزنك) فيكون فعالاً في حماية ميتوكوندريا الخلايا التي تحتوي على المعلومات الوراثية الخاصة بالخلايا وتعمل كموقع لإنتاج الطاقة.[3]
تواجده في النباتات
يوجد انزيم سوبر أكسيد ديسميوتاز بصورة طبيعية في الحبوب وبالأخص الشعير والقمح وكذلك في الكرنب والبروكلي والأوراق الخضراء.
رد الفعل
رد فعل انزيم سوبر أكسيد ديسميوتاز هو تحفيز التطافر كما في التفاعلات التالية:
M (N +1) +-SOD + O 2 - → M + N-SOD + O 2 M N +-SOD + O 2 - + 2H + → M (N +1) +-SOD + H 2 O 2.
حيث M = النحاس (N = 1)؛ المنغنيز (N = 2)؛ الحديد (N = 2)؛ ني (N = 2).
في هذا رد فعل الدولة أكسدة من المعادن الموجبة تتأرجح بين N وN +1
البكتيريا
خلايا الدم البيضاء البشرية توليد أنواع الأوكسجين التفاعلية الفائق وغيرها لقتل البكتيريا. خلال العدوى، وبعض البكتيريا (مثل بيركولديريا الراعومية) وبالتالي إنتاج ديسموتاز الفائق لحماية نفسها من التعرض للفناء.
مقالات ذات صلة
المراجع
- McCord JM, Fridovich I (1988). "Superoxide dismutase: the first twenty years (1968-1988)". Free Radic. Biol. Med. 5 (5–6): 363–9. doi:10.1016/0891-5849(88)90109-8. PMID 2855736.
- Brewer GJ (1967). "Achromatic regions of tetrazolium stained starch gels: inherited electrophoretic variation". Am. J. Hum. Genet. 19 (5): 674–80. PMC . PMID 4292999.
- ببب: 2SOD;Tainer JA, Getzoff ED, Beem KM, Richardson JS, Richardson DC (1982). "Determination and analysis of the 2 A-structure of copper, zinc superoxide dismutase". J. Mol. Biol. 160 (2): 181–217. doi:10.1016/0022-2836(82)90174-7. PMID 7175933.
وصلات خارجية
- الوراثة المندلية البشرية عبر الإنترنت (OMIM) 105400 (ALS)
- The ALS Online Database
- A short but substantive overview of SOD and its literature.
- Damage-Based Theories of Aging Includes a discussion of the roles of SOD1 and SOD2 in aging.
- Physicians' Comm. For Responsible Med.
- SOD and Oxidative Stress Pathway Image
- Historical information on SOD research"The evolution of Free Radical Biology & Medicine: A 20-year history" and "Free Radical Biology & Medicine The last 20 years: The most highly cited papers"
- JM McCord discusses the discovery of SOD