الرئيسيةعريقبحث

مستقبل بيتا-2 أدرينالي الفعل

بروتين في الإنسان العاقل

المستقبل بيتا-2 أدرينالي الفعل هو مستقبل بيتا أدرينالي الفعل غشائي يتآثر مع الأدرينالين (يسمى أيضا إبينفرين) وهو هرمون وناقل عصبي، التأشير بواسطته يحفز محلقة الأدينيلات عبر بروتينات Gs فتزيد من أحادي فوسفات الأدينوسين الحلقي وتآثرات النوع L من قناة البوتاسيوم مع المسار، يتوسط هذا المستقبل استجابات فيسيولوجية مثل استرخاء العضلات الملساء وتوسع القصبات.[1]

Adrenoceptor beta 2
المعرفات
الأسماء المستعارة catecholamine receptor, adrenoceptor beta 2 surface, beta-2 adrenoreceptor, adrenergic, beta-2-, receptor, surface, beta-2 adrenoceptor, beta-2 adrenergic receptor, ADRB2
معرفات خارجية
نمط التعبير عن الحمض النووي الريبوزي
PBB GE ADRB2 206170 at fs.png
المزيد من بيانات التعبير المرجعية
أورثولوج
الأنواع الإنسان الفأر
أنتريه n/a
Ensembl n/a n/a
يونيبروت

n/a

n/a

RefSeq (مرسال ر.ن.ا.)

n/a

n/a

RefSeq (بروتين)

n/a

n/a

الموقع (UCSC n/a
بحث ببمد n/a
ويكي بيانات

يُشفَّر هذا البروتين لدى البشر بواسطة جين ADRB2.[2]

الجين

الجين ADRB2 عديم الإنترونات. ومختلف هيئات تعدد الأشكال، الطفرات النقطية و/أو التنظيم التخفيضي لهذا الجين لها علاقة بالربو الليلي، السمنة وسكري النوع الثاني.[3]

البنية

البنية الكريستالية ثلاثية الأبعاد لمستقبل بيتا-2 أدرينالي الفعل تم تحديدها [4][5][6] عبر إنشاء بروتين اندماجي مع ليزوزيم لزيادة المساحة المحبة للماء في البروتين للارتباطات البلورية. توجد طريقة أخرى يتم فيها إنشاء بلورة مشتركة لبروتين اندماجي من ناهضة وليبيد ثنائي الطبقة مدعوم وتوليد بنية دقتها 3.5 أنغستروم.[7]

مراجع

  1. Johnson M (January 2006). "Molecular mechanisms of beta(2)-adrenergic receptor function, response, and regulation". The Journal of Allergy and Clinical Immunology. 117 (1): 18–24, quiz 25. doi:. PMID 16387578.
  2. "Entrez Gene: ADRB2 adrenoceptor beta 2, surface". مؤرشف من الأصل في 8 سبتمبر 201908 فبراير 2015.
  3. "Entrez Gene: ADRB2 adrenergic, beta-2-, receptor, surface". مؤرشف من الأصل في 5 ديسمبر 2010.
  4. Cherezov V, Rosenbaum DM, Hanson MA, Rasmussen SG, Thian FS, Kobilka TS, Choi HJ, Kuhn P, Weis WI, Kobilka BK, Stevens RC (2007). "High-resolution crystal structure of an engineered human β2-adrenergic G protein-coupled receptor". Science. 318 (5854): 1258–65. Bibcode:2007Sci...318.1258C. doi:10.1126/science.1150577. PMC . PMID 17962520.
  5. Rosenbaum DM, Cherezov V, Hanson MA, Rasmussen SG, Thian FS, Kobilka TS, Choi HJ, Yao XJ, Weis WI, Stevens RC, Kobilka BK (2007). "GPCR engineering yields high-resolution structural insights into β2-adrenergic receptor function". Science. 318 (5854): 1266–73. Bibcode:2007Sci...318.1266R. doi:10.1126/science.1150609. PMID 17962519.
  6. Rasmussen SG, Choi HJ, Rosenbaum DM, Kobilka TS, Thian FS, Edwards PC, Burghammer M, Ratnala VR, Sanishvili R, Fischetti RF, Schertler GF, Weis WI, Kobilka BK (Nov 2007). "Crystal structure of the human beta2 adrenergic G-protein-coupled receptor". Nature. 450 (7168): 383–7. Bibcode:2007Natur.450..383R. doi:10.1038/nature06325. PMID 17952055.
  7. Liszewski, Kathy (1 October 2015). "Dissecting the Structure of Membrane Proteins". Genetic Engineering & Biotechnology News (paper). 35 (17): 16. doi:10.1089/gen.35.07.09. مؤرشف من الأصل في 11 أكتوبر 2017. (الاشتراك مطلوب)

موسوعات ذات صلة :