التشابيروتين أو البروتين المرافق (Chaperonin) هي جزيئات بروتينية تساعد في التطوي السليم للبروتينات الأخرى، ولكنها لا تحدد الهيكل النهائي لعديد الببتيد، بل إنها تبقي عديد الببتيد الجديد مفصولا عن الظروف الكيميائية المدمرة له في بيئة السيتوبلازم، في حين أنها توفر البيئة المناسبة التي تسمح للبروتينات بانطوائها من تلقاء نفسها.[1][2][3] والتشابيرونين كما في بكتيريا إي كولاي هو على شكل اسطوانة جوفاء. يوفر التجويف (ملجأ) لتطوي البروتينات. التفاعل الذي يحدث مع التشابيرونين المذكور سابقاً يعمل على تشكيل صحيح ومناسب للبروتينات ونفس هذا النظام الخلوي يعرّف عن البروتينات التي تتشكل بطريقة خاطئة وممكن يقودها لعملية تحطيمها عن طريق وضع علامة عليها. تشير الأبحاث الأخيرة أن كميات ضئيلة من الماء موجودة فيه للمساعدة في عملية الطي.
روابط خارجية
- more details...
- Chaperonins في المَكتبة الوَطنية الأمريكية للطب نظام فهرسة المواضيع الطبية (MeSH).
مراجع
- Todd, MJ; Lorimer, GH; Thirumalai, D. (1996). "Chaperonin-facilitated protein folding: optimization of rate and yield by an iterative annealing mechanism". Proceedings of the National Academy of Sciences. 93 (9): 4030–4035. doi:10.1073/pnas.93.9.4030. ISSN 0027-8424.
- Apetri, AC; Horwich, AL (2008). "Chaperonin chamber accelerates protein folding through passive action of preventing aggregation". Proceedings of the National Academy of Sciences. 105 (45): 17351–17355. doi:10.1073/pnas.0809794105. PMC . PMID 18987317.
- Howard Hughes Investigators: Arthur L. Horwich, M.D. - تصفح: نسخة محفوظة 02 يونيو 2013 على موقع واي باك مشين.