الرئيسيةعريقبحث

حبيبة إجهاد

حبيبة إجهاد (Stress granule)‏ هي تكدسات كثيفة للبروتينات وجزيئات الرنا في العصارة الخلوية والتي تظهر حين تكون الخلية تحت الإجهاد.[1] جزيئات الرنا المخزنة هي مركبات قبل-ابتداء

مازالت وظيفة جبيبات الإجهاد غير معروفة بشكل كبير، واقتُرح منذ مدة أن لها وظيفة في حماية جزيئات الرنا من الظروف المؤذية، وهذا يفسر سبب ظهورها عند الإجهاد.[3] تراكم جزيئات الرنا إلى كريات كثيفة يمكن أن يحول دون تفاعلها مع مركبات كيميائية مؤذية ويحمي المعلومة المشفَّرة في تسلسلاتها.

يمكن أن تعمل حبيبات الإجهاد كذلك كنقطة اتخاذ قرار بالنسبة لجزيئات الرنا الرسول غير المترجمة، حيث يمكن أن تمضي في أحد ثلاث مسارات: المزيد من التخزين، التفكيك أو إعادة بدء الترجمة.[4] في المقابل، تم المحاججة كذلك بأن حبيبات الإجهاد ليست مواقعا مهمة لتخزين الرنا الرسول وأنها لا تعمل كموقع وسيط لجزيئات الرنا الرسول التي هي في انتقال من حالة التخزين إلى حالة التفكيك.[5]

أظهرت مجهوداتٌ لتحديد جميع جزيئات الرنا داخل جبيبات إجهاد (نسخوم حبيبة الإجهاد) بطريقة غير منحازة عبر سَلسَلة رنا مستخلص بيوكيميائيا منها أن جزيئات الرنا لا تخزن في حبيبات الإجهاد حسب تسلسل معين، وإنما بشكل عام، مع كون الجزيئات الطويلة و/أو تلك المترجمة بشكل غير مثالي الأكثر تخزينا.[6] تشير هذه البيانات إلى أن نسخوم حبيبة الإجهاد يتأثر بتكافؤ الرنا (مع البروتينات أو جزيئات الرنا الأخرى) وبمعدل إتمام ترجمة الرنا (run-off) من قبل عديد الريبوسوم. الفرضية الأخيرة مدعومة أكثر بدراسات حديثة في تصوير الجزيء المفرد.[7] فضلا عن ذلك، قُدِّر أن حوالي 15% فقط من إجمالي الرنا الرسول في الخلية يتواجد في حبيبات الإجهاد،[6] وهذا يشير إلى أن حبيبات الإجهاد لا تؤثر سوى على مجموعة صغيرة من جزيئات الرنا الرسول في الخلية وأنها قد لا تكون ذات أهمية كبيرة في معالجة الرنا الرسول كما اعتُقد سابقا.[6][8] مع ذلك لا تمثل هذه الدراسات سوى لمحة من الزمن، ومن المحتمل أن نسبة أكبر من جزيئات الرنا الرسول تم تخزينها في مرحلة ما في حبيبات الإجهاد بسبب انتقال جزيئات الرنا من وإليها.

بروتينات الإجهاد التي هي المكون الأساسي لجبيبات الإجهاد في الخلايا النباتية هي شابرونات تعزِل وتحمي وربما ترمِّم البروتينات التي يتفكك تطويها أثناء الحر وأنواع الإجهاد الأخرى.[9][10] وعليه، أي صلة لجزيئات الرنا الرسول بحبيبات الإجهاد يمكن أن يكون ببساطة تأثيرا جانبيا لصلة البروتينات المرتبطة بالرنا المتفككة التطوي جزئيا مع حبيبات الإجهاد،[11] كما هو الحال في صلة جزيئات الرنا الرسول مع الجسيمات البروتينية.[12]

المراجع

  1. Gutierrez-Beltran E, Moschou PN, Smertenko AP, Bozhkov PV (March 2015). "Tudor staphylococcal nuclease links formation of stress granules and processing bodies with mRNA catabolism in Arabidopsis". The Plant Cell. 27 (3): 926–43. doi:10.1105/tpc.114.134494. PMC . PMID 25736060.
  2. Kayali F, Montie HL, Rafols JA, DeGracia DJ (2005). "Prolonged translation arrest in reperfused hippocampal cornu Ammonis 1 is mediated by stress granules". Neuroscience. 134 (4): 1223–45. doi:10.1016/j.neuroscience.2005.05.047. PMID 16055272.
  3. Nover L, Scharf KD, Neumann D (March 1989). "Cytoplasmic heat shock granules are formed from precursor particles and are associated with a specific set of mRNAs". Molecular and Cellular Biology. 9 (3): 1298–308. doi:10.1128/mcb.9.3.1298. PMC . PMID 2725500.
  4. Paul J. Anderson, Brigham and Women's Hospital - تصفح: نسخة محفوظة 22 يونيو 2006 على موقع واي باك مشين.
  5. Mollet S, Cougot N, Wilczynska A, Dautry F, Kress M, Bertrand E, Weil D (October 2008). "Translationally repressed mRNA transiently cycles through stress granules during stress". Molecular Biology of the Cell. 19 (10): 4469–79. doi:10.1091/mbc.E08-05-0499. PMC . PMID 18632980.
  6. Khong A, Matheny T, Jain S, Mitchell SF, Wheeler JR, Parker R (November 2017). "The Stress Granule Transcriptome Reveals Principles of mRNA Accumulation in Stress Granules". Molecular Cell. 68 (4): 808–820.e5. doi:10.1016/j.molcel.2017.10.015. PMC . PMID 29129640.
  7. Khong A, Parker R (October 2018). "mRNP architecture in translating and stress conditions reveals an ordered pathway of mRNP compaction". The Journal of Cell Biology. 217 (12): 4124–4140. doi:10.1083/jcb.201806183. PMC . PMID 30322972.
  8. Khong A, Jain S, Matheny T, Wheeler JR, Parker R (March 2018). "Isolation of mammalian stress granule cores for RNA-Seq analysis". Methods. 137: 49–54. doi:10.1016/j.ymeth.2017.11.012. PMC . PMID 29196162.
  9. Forreiter C, Kirschner M, Nover L (December 1997). "Stable transformation of an Arabidopsis cell suspension culture with firefly luciferase providing a cellular system for analysis of chaperone activity in vivo". The Plant Cell. 9 (12): 2171–81. doi:10.1105/tpc.9.12.2171. PMC . PMID 9437862.
  10. Löw D, Brändle K, Nover L, Forreiter C (September 2000). "Cytosolic heat-stress proteins Hsp17.7 class I and Hsp17.3 class II of tomato act as molecular chaperones in vivo". Planta. 211 (4): 575–82. doi:10.1007/s004250000315. PMID 11030557.
  11. Stuger R, Ranostaj S, Materna T, Forreiter C (May 1999). "Messenger RNA-binding properties of nonpolysomal ribonucleoproteins from heat-stressed tomato cells". Plant Physiology. 120 (1): 23–32. doi:10.1104/pp.120.1.23. PMC . PMID 10318680.
  12. Schmid HP, Akhayat O, Martins De Sa C, Puvion F, Koehler K, Scherrer K (January 1984). "The prosome: an ubiquitous morphologically distinct RNP particle associated with repressed mRNPs and containing specific ScRNA and a characteristic set of proteins". The EMBO Journal. 3 (1): 29–34. doi:10.1002/j.1460-2075.1984.tb01757.x. PMC . PMID 6200323.

موسوعات ذات صلة :