حمض النتريك دي-أكسجيناز((Nitric oxide dioxygenase)) شيفرته المختصرة هي (EC 1.14.12.17) هو انزيم يحفز تحويل أكسيد النيتريك (NO) إلى نترات (NO -3).[2] ويظهر رد فعله في تحفيز النيتريك أكسيد دي أكسيجيناز أدناه:
| حمض النتريك دي-أكسجيناز | |
|---|---|
 ملاحظةهيكل الكولاي . الأخضر = اختزال المجال، أزرق = المجال الهيموجلوبين.[1] | |
| أرقام التعريف | |
| رقم التصنيف الإنزيمي | 1.14.12.17 |
| رقم التسجيل CAS | 214466-78-1 |
| قواعد البيانات | |
| قاعدة بيانات الإنزيم | راجع IntEnz |
| قاعدة بيانات براونشفايغ | راجع BRENDA |
| إكسباسي | راجع NiceZyme |
| موسوعة كيوتو | راجع KEGG |
| ميتاسيك | المسار الأيضي |
| بريام | ملف التعريف |
| تركيب بنك بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum |
| الأونتولوجيا الجينية | AmiGO / EGO |
2NO + 2O 2 + NAD (P) H → 2NO 3 - NAD + (P) + + + H
أكسيد النيتريك هو جزيء صغير في كل مكان التي تتكامل في مجموعة متنوعة واسعة من العمليات الفسيولوجية بما في ذلك على نحو سلس توسع الأوعية العضلية، وتصنيفها في الصفائح الدموية، والعصبي، والاستجابة المناعية للعدوى البكتيرية.[3][4] الافراط من هذا الجزيء يمكن أن تكون قاتلة للخلايا بواسطة إنتاج الطاقة الخلوية ويصيبها بالتسمم. الأهداف الأكثر حساسية من NO هي أكونيتاز، وهو الانزيم الذي يحفز المماكبة من السيترات إلى الإيزوسيترات في دورة حمض الستريك، وأوكسيديز السيتوكروم ، الانزيم الأخير في سلسلة نقل الإلكترون الجهاز التنفسي من الميتوكوندريا.[5] بالإضافة إلى ذلك، مع وحيد لها جذرية على ذرة النيتروجين، ومتورطة في عدد من آليات الثانوية السمية، بما في ذلك الكاتالاز تثبيط (مما أدى إلى الهيدروجين بيروكسيد سمية).
ويرجع ذلك إلى الفتك المحتمل للNO، خلايا استفادت كثيرا من تطور انزيم قادر على تحفيز تحويل NO سامة للنترات. A 'دي أكسيجيناز أكسيد النيتريك هو انزيم قادر على تنفيذ هذا التفاعل. NO دي أكسيجيناز ينتمي إلى عائلة من oxidoreductases، وبشكل أكثر تحديدا تلك الجهات المانحة تعمل على إقران، مع O 2 كما أكسدة ومع دمج ذرتين من الأكسجين إلى المانحة الأخرى.
آلية رد الفعل
آلية العمل لم يتم بعد استخلاصه تماماً، ومع ذلك، هناك نظرية رائدة تقول أن التحويل يتم عبر سلسلة من تفاعلات الأكسدة والاختزال التي تنطوي على مراكز الحديد كما هو مبين في سلسلة من التفاعلات أدناه:[6]
| الخطوات | رد الفعل |
|---|---|
| تخفيض FAD) | NAD(P)H + FAD + H+ → NAD(P)+ + FADH2 |
| انخفاض الحديد 1 | FADH2 + Fe3+ → Fe2+ + FADH + H+ |
| لحد من الحديد 2 | FADH + Fe3+ → FAD + Fe2+ + H+ |
| O 2 التجليد | Fe2+ + O2 → Fe3+(O2-) |
| لا يوجد الاوكسجين | Fe3+(O2-) + NO → Fe3+ + NO3- |
المراجع
- ببب: 1gvh; Ilari A, Bonamore A, Farina A, Johnson KA, Boffi A (2002). "The X-ray structure of ferric Escherichia coli flavohemoglobin reveals an unexpected geometry of the distal heme pocket". J. Biol. Chem. 277 (26): 23725–32. doi:10.1074/jbc.M202228200. PMID 11964402.
- Forrester MT, Foster MW (2012). "Protection from nitrosative stress: a central role for microbial flavohemoglobin". Free Rad. Biol. Med. 52 (9 =): 1620–33. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2012.01.028. PMID 22343413.
- Moncada S, Palmer RM, Higgs EA (1991). "Nitric oxide: physiology, pathophysiology, and pharmacology". Pharmacol. Rev. 43 (2): 109–42. PMID 1852778.
- Fang FC (2004). "Antimicrobial reactive oxygen and nitrogen species: concepts and controversies". Nat. Rev. Microbiol. 2 (10): 820–32. doi:10.1038/nrmicro1004. PMID 15378046.
- Gardner PR, Costantino G, Szabó C, Salzman AL (1997). "Nitric oxide sensitivity of the aconitases". J. Biol. Chem. 272 (40): 25071–6. doi:10.1074/jbc.272.40.25071. PMID 9312115.
- Gardner PR, Gardner AM, Martin LA, Salzman AL (1998). "Nitric oxide dioxygenase: an enzymic function for flavohemoglobin". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (18): 10378–83. doi:10.1073/pnas.95.18.10378. PMC . PMID 9724711.
وصلات إضافية
http://www.hindawi.com/journals/scientifica/2012/683729/
http://www.pnas.org/content/95/18/10378
http://link.springer.com/chapter/10.1007%2F3-540-37708-5_38