الرئيسيةعريقبحث

رناز هتش


☰ جدول المحتويات


رناز هتشأو ريبونوكلياز هتش (RNase H)‏هو إنزيم تفكيك الرنا (وهو جزء من إنزيم الاستناخ العكسي الذي يفصل دنا الڤيروس HIV، الذي ركب للتو، في الرنا) .حيث يقوم بتفكيك قسم من رنا من قطعة اوكازاكي ويركب DNA PM قطعة DNA بدلا ً منها .

الوظيفة

يبدأ إنزيم رناز هتش في تحليل الحامض النووي الريبوزى المهجن الناتج عن عملية النسخ العكسي في نشاط ريبونوكلياز وريبونوكلياز H ليشق السند 3'-OP من الحمض ريبي نووي في DNA / RNA المزدوج لإنتاج منتجات 3'-الهيدروكسيل و5'-الفوسفات وإنهاؤها. في تكرار الحمض النووي ، إنزيم رناز هتش هو المسؤولة عن إزالة التمهيدي رنا، مما يتيح الانتهاء من الحمض النووي وتوليفها حديثا.

الهيكل

هيكل 3-D من ريبونوكلياز H يتكون عادة من 5 تقاطعات β ورقة البيتا (β sheet أوβ-pleated sheet ) α-اللوالب أو ألفا الحلزون(Alpha helix).[2] وفي بعض ريبونوكلياز H، مثل تلك التي تظهرت في HIV-1، وانزيم مفقود واحد من اللوالب المعروفة باسم C-الحلزون، وهو موجب الشحنة في ألفا الحلزون الذي يزيد من قدرة الركيزة لملزم شكل تبارزي.[3] و الذي يتركز الإنزيم حوله ليعزر DEDD الحفظ (التي تتألف من المخلفات: D443، E478، D498 ، وD549) الذي يؤدي إلى التحلل من ركيزة الحمض ريبي نووي.[4] المغنيسيوم يستخدم أيون عادة باعتباره العامل المساعد خلال خطوات التحلل .[5] والذي هو أيضا آلية ممكنة ولكن غير مؤكدة في الأيونات المتعددة والتي هي ضرورية لأداء التحلل.[6] يحتوي أيضا إنزيم ملزمة الحمض النووي المشقوق حوالي 60 ألف في طول التي يمكن أن تشمل منطقة من 18 منضم للرنا RNA / في أزواج قاعدة الحمض النووي.

آلية العمل

المقترح HIV-1 ريبونوكلياز H آلية

آلية مقترحة لعمل رناز هتش


الجينات

الجينات البشرية التالية ترمز للبروتينات المرتبطة مع نشاط رناز هتش:

صبغي 19q12)ERVK6 )

صبغي ريناو هتش 1(RNASEH1)

صبغي ريناز هتش2الفا(RNASEH2A )

صبغي ريناز هتش2بي(RNASEH2B)

صبغي ريناز هتش2سي(RNASEH2C)

المراجع

  1. ببب: 1JL1​; Goedken ER, Marqusee S (2001). "Native-state energetics of a thermostabilized variant of ribonuclease HI". J. Mol. Biol. 314 (4): 863–871. doi:10.1006/jmbi.2001.5184. PMID 11734003.
  2. Schmitt TJ, Clark JE, Knotts TA (2009). "Thermal and mechanical multistate folding of ribonuclease H". J Chem Phys. 131 (23): 235101. doi:10.1063/1.3270167. PMID 20025349.
  3. Schultz SJ, Champoux JJ (2008). "RNase H activity: structure, specificity, and function in reverse transcription". Virus Res. 134 (1–2): 86–103. doi:10.1016/j.virusres.2007.12.007. PMC . PMID 18261820.
  4. Tadokoro T, Kanaya S (2009). "Ribonuclease H: molecular diversities, substrate binding domains, and catalytic mechanism of the prokaryotic enzymes". FEBS J. 276 (6): 1482–1493. doi:10.1111/j.1742-4658.2009.06907.x. PMID 19228197.
  5. Davies JF, Hostomska Z, Hostomsky Z, Jordan SR, Matthews DA (1991). "Crystal structure of the ribonuclease H domain of HIV-1 reverse transcriptase". Science. 252 (5002): 88–95. doi:10.1126/science.1707186. PMID 1707186.
  6. Klumpp K; Hang JQ; Rajendran S; et al. (2003). "Two-metal ion mechanism of RNA cleavage by HIV RNase H and mechanism-based design of selective HIV RNase H inhibitors". Nucleic Acids Res. 31 (23): 6852–9. doi:10.1093/nar/gkg881. PMC . PMID 14627818.

وصلات اضافية

موسوعات ذات صلة :