غلاف التذاوب (ملاحظة 1) هي طبقة من المذيب تحيط بالمواد الكيميائية أو الجزيئات الحيوية عندما تكون مذابة في المحلول.[1] عندما يكون الماء هو المذيب يسمى المبدأ الكيميائي حينها غلاف التميّه (أو غلاف التميّؤ).
غلاف الحلمأة للبروتينات
غلاف الحلمأة (وتسمى أحيانا طبقة الحلمأة) التي تتشكل حول البروتينات ذات أهمية خاصة لعلم الكيمياء الحيوية. يُشار في الغالب إلى هذا التآثر لسطح البروتين مع الماء المحيط به بحلمأة البروتين وهو أساسي لنشاط البروتين.[2] وُجد أن لطبقة الحلمأة المحيطة بالبروتين ديناميكية مميزة عن تكتل الماء على بعد 1 نانومتر. مدة اتصال جزيء ماء محدد مع سطح البروتين يمكن أن تكون في مجال أقل من نانوثانية، في حين أن محاكاة الحركية الجزيئية تقترح أن الوقت المقضي في غلاف الحلمأة قبل الامتزاج بتكتل الماء المحيطي يمكن أن يكون في مجال الفيمتوثانية أو البيكوثانية.[2]
مع مذيبات أخرى ومذَابات، يمكن أن تؤثر كذلك التغيرات الفراغية وعوامل الحركية في غلاف الذوبانية.
دهايدرونات
الديهايدرون هو نوع أساسي من الروابط الهيدروجينية في البروتين وتكون غير محمية بالكامل من الماء ولها ميول إلى إحداث حلمأتها الذاتية، وهي عملية مفضلة طاقويا وثرموديناميكيا،[3][4] وينتج عنها تشكل تجمعٍ غير كامل لمجموعاتِ سلاسل جانبية غير قطبية والتي "تحيط" بالزوج القطبي داخل بنية البروتين. تعزز الديهايدرونات إزالة الماء المحيط عبر ترابط البروتين ببعضه أو ترابطه بالربائط.[3] يمكن تمييز وتحديد الديهايدرونات بحساب الجهد القابل للعكس لكل وحدة مساحة المطلوب لتغطية السطح المائي للبروتين القابل للذوبان، أو التوتر البنيوي الظاهر (epistructural tension) في واجة التماس.[5][6] حين يتم تحديد الديهايدرونات، فإنه من الممكن استخدامها في اكتشاف الدواء سواء لابتكار مركبات دوائية جديدة أو لتحسين أخرى موجودة، يمكن تصميم مركبات كيميائية "للإحاطة" أو حماية الديهايدرونات من التعرض للماء أثناء الترابط مع الهدف.[3][6][7][8]
هوامش
ملاحظة 1 يقابلها باللغة الإنجليزية hydration shell
مراجع
- نيل كامبل (عالم); جين ريس (2011). Campbell Biology (باللغة الإنجليزية) (الطبعة التاسعة). بوسطن، الولايات المتحدة: PEARSON. صفحة 96. .
- Zhang, L.; Wang, L.; Kao, Y. -T.; Qiu, W.; Yang, Y.; Okobiah, O.; Zhong, D. (2007). "Mapping hydration dynamics around a protein surface". Proceedings of the National Academy of Sciences. 104 (47): 18461–18466. Bibcode:2007PNAS..10418461Z. doi:10.1073/pnas.0707647104. PMC . PMID 18003912.
- Fernández, A; Crespo, A (Nov 2008). "Protein wrapping: a molecular marker for association, aggregation and drug design". Chem Soc Rev. 37 (11): 2373–82. doi:10.1039/b804150b. PMID 18949110.
- Ball, فيليب بال (Jan 2008). "Water as an active constituent in cell biology". Chem. Rev. 108 (1): 74–108. doi:10.1021/cr068037a. PMID 18095715.
- Fernández, A (May 2012). "Epistructural tension promotes protein associations". Phys. Rev. Lett. 108 (18): 188102. Bibcode:2012PhRvL.108r8102F. doi:10.1103/physrevlett.108.188102. PMID 22681121. Lay summary: Proteins hook up where water allows - تصفح: نسخة محفوظة 18 يونيو 2019 على موقع واي باك مشين.
- Ariel Fernandez. Transformative Concepts for Drug Design: Target Wrapping: Target Wrapping. Springer Science & Business Media, 2010. (ردمك )
- Demetri, GD (Dec 2007). "Structural reengineering of imatinib to decrease cardiac risk in cancer therapy". J Clin Invest. 117 (12): 3650–3. doi:10.1172/JCI34252. PMC . PMID 18060025.
- Sarah Crunkhorn for Nature Reviews Drug Discovery. February 2008. Research Highlight: Anticancer drugs: Redesigning kinase inhibitors. نسخة محفوظة 13 أبريل 2009 على موقع واي باك مشين.