الرئيسيةعريقبحث

فوسفوريلاز عديد النوكليوتيد

فوسفوريلاز عديد النوكليوتيد (Polynucleotide Phosphorylase)‏ (بنباز PNPase) هو إنزيم ثنائي الوظيفة يملك نشاط ريبونوكلياز خارجي يقوم بالفسرلة من 3' إلى 5' ونشاط بوليميراز قليل الوحدات يعمل على النهاية 3'.[2] وهذا يعني أنه يفكك جزيئات الرنا ابتداء من النهاية 3' متجها نحو النهاية 5'،[1] ويقوم كذلك بتخليق أذيل طويلة (مبلمرات) عالية التغاير حيويا. وهو مسؤول عن ربط وحدات عديد الأدينين الملاحظَة لدى أجناس من الإشريكية القولونية التي تفتقد إنزيم التذييل بعديد الأدينين الطبيعي.[1] اكتُشِف بواسطة ماريان غرونبرغ ماناغو سنة 1955، اعتُقد في البداية أن نشاط البنباز المماثل لنشاط لبوليميراز الرنا مسؤول على تخليق الرنا الرسول المعتمد على الدنا، وهي فكرة دُحِضت في نهاية العقد 1950.[3][4]

فوسفوريلاز عديد النوكليوتيد
Crystal structure 1E3P.jpg
بنية بنباز (PNPase) ثلاثي الوحدات الخاص بالمتسلسلة الصادة، ببب 1e3p.[1]
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي 2.7.7.8
رقم التسجيل CAS 9014-12-4
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ راجع BRENDA
إكسباسي راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو راجع KEGG
ميتاسيك المسار الأيضي
بريام ملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتين RCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينية AmiGO / EGO
بحث
ببمد سنترال مقالات
ببمد مقالات
أن سي بي آي بروتينات

للإنزيم وظيفة في معالجة وتفكيك الرنا الرسول لدى البكتيريا، النبات،[5] والبشر.[6]

لدى البشر، يشفَّر الإنزيم بواسطة الجين PNPT1. يشكل البروتين في حالته النشطة بنية على هيئة حلقة متكونة من ثلاث جزيئات بنباز (PNPase). يتكون كل جزيء بنباز من نطاقي ريبونوكلياز PH، نطاق S1 يرتبط به الرنا ونطاق تماثل K. يتواجد البروتين في البكتيريا وفي البلاستيدات الخضراء،[2] والمتقدرة،[7] وبعض خلايا حقيقيات النوى. يتواجد لدى حقيقيات النوى والعتائق مركب متطور مماثل بنيويا يسمى مركب إكسوسوم.[7]

يُستخدم نفس الاختصار (بنباز PNPase) للإشارة إلى إنزيم لاصلة له بهذا الإنزيم وهو: فسفوريلاز نوكليوزيد البورين

مراجع

  1. Symmons MF, Jones GH, Luisi BF (November 2000). "A duplicated fold is the structural basis for polynucleotide phosphorylase catalytic activity, processivity, and regulation". Structure. 8 (11): 1215–26. doi:10.1016/S0969-2126(00)00521-9. PMID 11080643.
  2. Yehudai-Resheff S, Hirsh M, Schuster G (August 2001). "Polynucleotide phosphorylase functions as both an exonuclease and a poly(A) polymerase in spinach chloroplasts". Molecular and Cellular Biology. 21 (16): 5408–16. doi:10.1128/MCB.21.16.5408-5416.2001. PMC . PMID 11463823.
  3. Grunberg-Manago M, Ortiz PJ, Ochoa S (April 1956). "Enzymic synthesis of polynucleotides. I. Polynucleotide phosphorylase of azotobacter vinelandii". Biochimica et Biophysica Acta. 20 (1): 269–85. doi:10.1016/0006-3002(56)90286-4. PMID 13315374.
  4. Furth JJ, Hurwitz J, Anders M (August 1962). "The role of deoxyribonucleic acid in ribonucleic acid synthesis. I. The purification and properties of ribonucleic acid polymerase" ( كتاب إلكتروني PDF ). The Journal of Biological Chemistry. 237: 2611–9. PMID 13895983. مؤرشف من الأصل ( كتاب إلكتروني PDF ) في 9 سبتمبر 2016.
  5. Yehudai-Resheff S, Zimmer SL, Komine Y, Stern DB (March 2007). "Integration of chloroplast nucleic acid metabolism into the phosphate deprivation response in Chlamydomonas reinhardtii". The Plant Cell. 19 (3): 1023–38. doi:10.1105/tpc.106.045427. PMC . PMID 17351118.
  6. Sarkar D, Fisher PB (May 2006). "Human polynucleotide phosphorylase (hPNPase old-35): an RNA degradation enzyme with pleiotrophic biological effects" ( كتاب إلكتروني PDF ). Cell Cycle. 5 (10): 1080–4. doi:10.4161/cc.5.10.2741. PMID 16687933. مؤرشف من الأصل ( كتاب إلكتروني PDF ) في 5 فبراير 2012.
  7. Schilders G, van Dijk E, Raijmakers R, Pruijn GJ (2006). "Cell and molecular biology of the exosome: how to make or break an RNA". International Review of Cytology. 251: 159–208. doi:10.1016/S0074-7696(06)51005-8.  . PMID 16939780.

موسوعات ذات صلة :