الكايتيناز(Chitinase)؛ هو إنزيم حلمهي يقوم بكسر سلسلة سندات الغليكوزيدية في الكيتين.[1] يتواجد في جدران الخلايا من الفطريات وعناصر خارج الهيكل لبعض الحيوانات (ومنها الديدان والمفصليات)،والكايتينيز موجودة أيضا في النباتات (في بذور الشعير) وتم العثور على الكايتينيز عموما في الكائنات الحية التي تحتاج إما إلى إعادة تشكيل الكيتين الخاصة بها أوفي هضم الكيتين في الفطريات أو الحيوانات.[2] والكايتينيز ينتمي إلى عائلة بروتينات الكايتينيز الدفاعية المقاومة للفطر من نباتات لها القدرة على تثبيط نمو الفطر .
الكايتينيز في بذور الشعير
الأستعمالات في الانسجة
- عزل جين بروتين الكايتينيز Chitinase gene المقاوم للفطر من أصناف الأرز الناتجة وكلونته.
- إنتاج بروتين الكايتينيز في البكتيريا وتنقيته لاجراء اختبارات السمية معمليا على بيئة صناعية لمعرفة قدرته على مقاومة فطر لفحة الأرز.
- نقل وتعبير هذا الجين في أجزاء نباتية لأصناف الأرز المصرية لانتاج أصناف مقاومة لمرض لفحة الارز.
الوظيفة
الكايتينيز يعمل مثل السليلوز،يقوم بتشكيل الكيتين في البوليمر الحيوي .[3] والكيتين عادة لا يهضم من قبل الحيوانات، على الرغم من بعض الأسماك قادرة على هضم الكيتين.[4] ويفترض حاليا أن هضم الكيتين بواسطة الحيوانات يتطلب وجود بكتيرية متكافلة وعملية تخمير طويلة، على غرار السلولاز الذي يتم هضمه بواسطة الحيوانات المجترة. ومع ذلك، فقد يتم عزل الالكايتينيز من بطون بعض الثدييات المعينة، بما في ذلك البشر.[5] ويمكن أيضا الكشف عن النشاط كيتين في دم الإنسان [6][7][7] and possibly غضروف.[8] وربما في الغضروف. كما هو الحال في الكايتينيز ذات الصلة في مقاومة العوامل المسببة للأمراض.[9][10]
المراجع
- Jollès P, Muzzarelli RAA (1999). Chitin and Chitinases. Basel: Birkhäuser. .
- Sámi L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pócsi I (2001). "Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin". The Journal of General and Applied Microbiology. 47 (4): 201–211. doi:10.2323/jgam.47.201. PMID 12483620.
- Akaki C, Duke GE (2005). "Apparent chitin digestibilities in the Eastern screech owl (Otus asio) and the American kestrel (Falco sparverius)". Journal of Experimental Zoology. 283 (4–5): 387–393. doi:10.1002/(SICI)1097-010X(19990301/01)283:4/5<387::AID-JEZ8>3.0.CO;2-W.
- Gutowska MA, Drazen JC, Robison BH (2004). "Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California". Comparative biochemistry and physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology. 139 (3): 351–8. doi:10.1016/j.cbpb.2004.09.020. PMID 15556391.
- Paoletti MG, Norberto L, Damini R, Musumeci S (2007). "Human gastric juice contains chitinase that can degrade chitin". Annals of Nutrition & Metabolism. 51 (3): 244–51. doi:10.1159/000104144. PMID 17587796.
- Renkema GH, Boot RG, Muijsers AO, Donker-Koopman WE, Aerts JM (1995). "Purification and Characterization of Human Chitotriosidase, a Novel Member of the Chitinase Family of Proteins". The Journal of Biological Chemistry. 270 (5): 2198–202. doi:10.1074/jbc.270.5.2198. PMID 7836450.
- Escott GM, Adams DJ (1995). "Chitinase activity in human serum and leukocytes". Infection and Immunity. 63 (12): 4770–3. PMC . PMID 7591134. مؤرشف من الأصل في 13 ديسمبر 2019.
- Hakala BE, White C, Recklies AD (1993). "Human cartilage gp-39, a major secretory product of articular chondrocytes and synovial cells, is a mammalian member of a chitinase protein family". The Journal of Biological Chemistry. 268 (34): 25803–25810. PMID 8245017.
- Recklies AD, White C, Ling H (2002). "The chitinase 3-like protein human cartilage glycoprotein 39 (HC-gp39) stimulates proliferation of human connective-tissue cells and activates both extracellular signal-regulated kinase- and protein kinase B-mediated signalling pathways". The Biochemical Journal. 365 (Pt 1): 119–26. doi:10.1042/BJ20020075. PMC . PMID 12071845.
- van Eijk M, van Roomen CPAA, Renkema GH, Bussink AP, Andrews L, Blommaart EFC, Sugar A, Verhoeven AJ, Boot RG, Aerts JMFG (2005). "Characterization of human phagocyte-derived chitotriosidase, a component of innate immunity". International Immunology. 17 (11): 1505–1512. doi:10.1093/intimm/dxh328. PMID 16214810.
وصلات اضافية
موسوعات ذات صلة :