ليباز البْرُوتينِ الشَّحْمِيّ[1] أو ليباز الليبوبروتين[1] أو ليبوبروتين ليباز (Lipoprotein lipase) اختصارا ( LPL) رقمه الكيميائي (EC 3.1.1.34). وهو انزيم عضو في عائلة الليباز ، والتي تضم بنكرياس الليباز ، الليباز الكبدي ، و ليباز البطانة الذي يفرز في البطانة الغشائية. ويعتبر انزيم يذوب في الماء الهيدروليز للدهون الثلاثية في البروتينات الدهنية، مثل تلك التي توجد في الكيلومكرونات و البروتينات الدهنية منخفضة الكثافة (VLDL).
| ليبوبروتين ليباز | |
|---|---|
| أرقام التعريف | |
| رقم التصنيف الإنزيمي | 3.1.1.34 |
| رقم التسجيل CAS | 9004-02-8 |
| قواعد البيانات | |
| قاعدة بيانات الإنزيم | راجع IntEnz |
| قاعدة بيانات براونشفايغ | راجع BRENDA |
| إكسباسي | راجع NiceZyme |
| موسوعة كيوتو | راجع KEGG |
| ميتاسيك | المسار الأيضي |
| بريام | ملف التعريف |
| تركيب بنك بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum |
| الأونتولوجيا الجينية | AmiGO / EGO |
الموقع
ويتواجد هذا الانزيم في الخلايا الدهنية . والبدناء لديهم عدد الخلايا الدهنية أكبر وبالتالي نشاط أكبر للأنزيم.وبالتالي فإن الزيادات المتواضعة في استهلاك الطاقة يكون لها تأثير أكثر عمقا على الأفراد الذين يعانون من السمنة المفرطة.
الوظيفة
الأنزيم المحلل للدهون – ليبوبروتين ليباز ( LPL) يحفز تخزين الدهون , حيث يلعب إنزيم ليبوبروتين ليباز دور أساسي في تحطيم ثلاثيات الغليسريدات التي تحضر في الكيلومكرونات وجزيئات البروتينات الشحمية ذات الكثافة المنخفضة جداً، بحيث تطلق أحماضها الدهنية للدخول إلى خلايا النسيج. ويشارك أيضا في تعزيز امتصاص الخلوية من مخلفات الكيلومكرونات، للبروتينات الدهنية الغنية بالكوليسترول، والأحماض الدهنية الحرة.[2][3][4] LPL requires ApoC-II as a cofactor.[5][6] ليبوبروتين ليباز يتطلب في نشاطه APOC-II بمثابة عامل مساعد.[7][8][9]
المراجع
- "Al-Qamoos القاموس - English Arabic dictionary / قاموس إنجليزي عربي". www.alqamoos.org. مؤرشف من الأصل في 20 فبراير 201819 فبراير 2018.
- Mead JR, Irvine SA, Ramji DP (2002). "Lipoprotein lipase: structure, function, regulation, and role in disease". J. Mol. Med. 80 (12): 753–69. doi:10.1007/s00109-002-0384-9. PMID 12483461.
- Rinninger F, Kaiser T, Mann WA, Meyer N, Greten H, Beisiegel U (1998). "Lipoprotein lipase mediates an increase in the selective uptake of high density lipoprotein-associated cholesteryl esters by hepatic cells in culture". J. Lipid Res. 39 (7): 1335–48. PMID 9684736.
- Ma Y, Henderson HE, Liu MS, Zhang H, Forsythe IJ, Clarke-Lewis I, Hayden MR, Brunzell JD (1994). "Mutagenesis in four candidate heparin binding regions (residues 279-282, 291-304, 390-393, and 439-448) and identification of residues affecting heparin binding of human lipoprotein lipase". J. Lipid Res. 35 (11): 2049–59. PMID 7868983.
- Kim SY, Park SM, Lee ST (2006). "Apolipoprotein C-II is a novel substrate for matrix metalloproteinases". Biochem. Biophys. Res. Commun. 339 (1): 47–54. doi:10.1016/j.bbrc.2005.10.182. PMID 16314153.
- Kinnunen PK, Jackson RL, Smith LC, Gotto AM, Sparrow JT (1977). "Activation of lipoprotein lipase by native and synthetic fragments of human plasma apolipoprotein C-II". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 74 (11): 4848–51. doi:10.1073/pnas.74.11.4848. PMC . PMID 270715.
- Wang CS, Hartsuck J, McConathy WJ (1992). "Structure and functional properties of lipoprotein lipase". Biochim. Biophys. Acta. 1123 (1): 1–17. doi:10.1016/0005-2728(92)90119-M. PMID 1730040.
- Wong H, Schotz MC (2002). "The lipase gene family". J. Lipid Res. 43 (7): 993–9. doi:10.1194/jlr.R200007-JLR200. PMID 12091482.
- Braun JE, Severson DL (1992). "Regulation of the synthesis, processing and translocation of lipoprotein lipase". Biochem. J. 287 ( Pt 2): 337–47. PMC . PMID 1445192.
وصلات اضافية
http://ghr.nlm.nih.gov/condition/familial-lipoprotein-lipase-deficiency
http://ajpendo.physiology.org/content/297/2/E271
http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/lipoprotein+lipase