غلوتاتيون بيروكسيداز (Glutathione peroxidase) تصنيفه هو (EC 1.11.1.9) هو الاسم العام لإنزيم يتبع لأسرة البيروكسيديز النشط. تتمثل وظيفته في حماية الكائن الحي من الضرر التأكسدي في الدورة البيولوجية الرئيسية[2]. الوظيفة الحيوية للجلوتاثيون هي تقليل الدهون في الهايدروكسيدز(hydroperoxides) إلى ما يقابلها من الكحولات والحد الحر من بيروكسيد الهيدروجين في الماء. تم اكتشاف الجلوتاثيون في عام 1957 من قبل غوردون جيم ميلز.[3]
| Glutathione peroxidase | |
|---|---|
 Crystallographic structure of أبقار (أسرة) glutathione peroxidase 1.[1] | |
| أرقام التعريف | |
| رقم التصنيف الإنزيمي | 1.11.1.9 |
| رقم التسجيل CAS | 9013-66-5 |
| قواعد البيانات | |
| قاعدة بيانات الإنزيم | راجع IntEnz |
| قاعدة بيانات براونشفايغ | راجع BRENDA |
| إكسباسي | راجع NiceZyme |
| موسوعة كيوتو | راجع KEGG |
| ميتاسيك | المسار الأيضي |
| بريام | ملف التعريف |
| تركيب بنك بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum |
| الأونتولوجيا الجينية | AmiGO / EGO |
| Glutathione peroxidase | |
|---|---|
| معرف | |
| رمز | GSHPx |
| قاعدة بيانات عوائل البروتينات | PF00255 |
| إنتربرو | IPR000889 |
| بروسايت | PDOC00396 |
| قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات | 1gp1 |
نظائر الإنزيمات
- مقالة مفصلة: نظير إنزيمي
عدة نظائر الإنزيمات يتم المشفرة بواسطة الجينات المختلفة، والتي تختلف في موقع الخلوية وخصوصية الركيزة. الجلوتاثيون 1 (GPx1) هو النسخة الأكثر وفرة، وجدت في السيتوبلازم لجميع أنسجة الثدييات تقريبا، الذي هو بيروكسيد الهيدروجين الركيزة المفضلة. الجلوتاثيون 4 ( GPx4) لديه تفضيل لهون الهايدروكسيدز (hydroperoxides)؛ يعبر عنه في كل الخلاية للثدييات تقريبا. الجلوتاثيون 2 هو انزيم المعوية وخارج الخلية، في حين الجلوتاثيون 3 هو خارج الخلية، خصوصا وفيرة في البلازما.[3] وحتى الآن، تم تحديد ثمانية أنواع مختلفة من الجلوتاثيون (GPx1-8) في البشر.
| الجين | الموضع | الخميرة |
|---|---|---|
| GPX1 | Chr. 3 p21.3 | الجلوتاثيون 1 |
| GPX2 | Chr. 14 q24.1 | الجلوتاثيون 2 (الجهاز الهضمي)) |
| GPX3 | Chr. 5 q23 | الجلوتاثيون 3 (البلازما)) |
| GPX4 | Chr. 19 p13.3 | الجلوتاثيون 4 (الهايدروبروكسيدز الفوسفورية)) |
| GPX5 | Chr. 6 p21.32 | الجلوتاثيون 5 (البروتين بربخي ذات الصلة الاندروجين)) |
| GPX6 | Chr. 6 p21 | الجلوتاثيون 6 (حاسة الشم)) |
| GPX7 | Chr. 1 p32 | لجلوتاثيون 7 |
| GPX8 | Chr. 5 q11.2 | الجلوتاثيون 8 (المفترض)) |
رد الفعل
رد الفعل الرئيسي الذي الجلوتاثيون يحفز هو:
2GSH + H 2 O 2 → GS-SG + 2H 2 O
حيث GSH يمثل تخفيض أحادى الجلوتاثيون، وGS-SG يمثل الجلوتاثيون ثاني الكبريتيد. ينطوي على آلية أكسدة selenol السيلينول من بقايا السيلينسيستين بواسطة بيروكسيد الهيدروجين. هذه العملية مشتقة مع حمض السيلينينك seleninic (RSeOH) . ثم يتم تحويل حمض السيلينينك selenenic عودة إلى سيلينول بواسطة عملية من خطوتين تبدأ مع رد الفعل مع GSH لتشكيل GS-الماء. وجزيء GSH .العملية الثانية هي تقليل من وسيطة عودة GS-سر إلى سيلينول، والإفراج عن GS-SG .كما في الشكل التالي:[4]
RSeH + H 2 O 2 → RSeOH + H 2 O
RSeOH + GSH → GS-سر + H 2 O
GS-سر + GSH → GS-SG + RSeH
ان اختزال الجلوتاثيون يقلل من الجلوتاثيون المؤكسد لإكمال دورة:
GS-SG + NADPH + H + → 2 GSH + NADP +.
بروتينات بشرية تحتوي على هذا المجال
GPX2 ؛ GPX3 ؛ GPX4 ؛ GPX5
مقالات ذات صلة
المراجع
- ببب: 1GP1; Epp O, Ladenstein R, Wendel A (June 1983). "The refined structure of the selenoenzyme glutathione peroxidase at 0.2-nm resolution". Eur. J. Biochem. 133 (1): 51–69. doi:10.1111/j.1432-1033.1983.tb07429.x. PMID 6852035.
- ببب: 1GP1; Epp O, Ladenstein R, Wendel A (1983). "The refined structure of the selenoenzyme glutathione peroxidase at 0.2-nm resolution". Eur. J. Biochem. 133 (1): 51–69. doi:10.1111/j.1432-1033.1983.tb07429.x. PMID 6852035.
- Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Richardson A, Van Remmen H (2007). "Trends in oxidative aging theories". Free Radic. Biol. Med. 43 (4): 477–503. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034. PMID 17640558.
- Krishna P. Bhabak, Govindasamy Mugesh "Functional Mimics of Glutathione Peroxidase: Bioinspired Synthetic Antioxidants" Acc. Chem. Res., 2010, 43 (11), pp 1408–1419. doi:10.1021/ar100059g
وصلات خارجية
http://www.thefreedictionary.com/glutathione+peroxidase http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sigma/g6137?lang=en®ion=US http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18616466