الفيلين (Villin) هو بروتين مرتبط بالأكتين خاص بأنسجة محددة ووزنه الجزيئي 92.5 كيلو دالتون، ذو صلة بحزمة لب أكتين الحافة الفرشاتية.[1] يحتوي الفيلين على عدة نطاقات مشابهة للجيلسولين مُقبَّعةٍ "بقطعة رأسية" صغيرة (8.6 كيلو دالتون) في النهاية الكربوكسيلية مكونة من حزمة سريعة ومستقلة التطوي ذات ثلاث لوالب مستقرة بواسطة تآثرات كارهة للماء.[2] نطاق القطعة الرأسية هو بروتين يُدرس بشكل شائع في الديناميكا الجزيئية بسبب حجمه الصغير وسرعة حركية تطوِّيهِ وقصر تسلسله الرئيسية.[3][4]
| فلين 1 | |
|---|---|
| المعرفات | |
| الرمز | VIL1 |
| رموز بديلة | VIL |
| أنتريه | 7429 |
| HUGO | 12690 |
| أوميم | 193040 |
| RefSeq | NM_007127 |
| يونيبروت | P09327 |
| بيانات أخرى | |
| الموقع الكروموسومي | Chr. 2 q35-q36 |
| فيلين 2 (إيزرين) | |
|---|---|
| المعرفات | |
| الرمز | VIL2 |
| أنتريه | 7430 |
| HUGO | 12691 |
| أوميم | 123900 |
| RefSeq | NM_003379 |
| يونيبروت | P15311 |
| بيانات أخرى | |
| الموقع الكروموسومي | Chr. 6 q22-q27 |
البنية
يتكون الفيلين من سبع نطاقات، ستة منها متماثلة تشكل لب النهاية الأمينية ويشكل النطاق الباقي قبعة النهاية الكربوكسيلية.[3] يحتوي الفيلين على ثلاث مواقع ارتباط فسفاتيديل إينوزيتول 4، 5- ثنائي فسفات (PIP2)، يتواجد أحدها في القطعة الرأسية والآخران في اللب.[5] يحتوي نطاق اللب على حوالي 150 وحدة حمض أميني مجمعة في ست تكرارات، وعلى هذا اللب قطعة رأسية كارهة للماء في النهاية الكربوكسيلية ذات 87 وحدة متراصة [1] القطعة الرأسية (HP67) مكونة من بروتين متطوي في النهاية الكربوكسيلية طوله 70 حمض أميني. تحتوي هذه القطعة الرأسية على نطاق الارتباط F-أكتين. الوحدات K38، E39، K65، 70-73:KKEK، G74، L75 وF76 تحيط بلب كاره للماء ويعتقد أن لها دور في ارتباط F-أكتين بالفيلين. تعمل الوحدات E39 وK70 من جسر ملحي مدفونٍ داخل القطعة الرأسية على ربط النهايتين الأمينية والكربوكسيلية. يقوم هذا الجسر الملحي كذلك بتدوير وتثبيت وحدات النهاية الكربوكسيلية التي لها دور في ارتباط الـF-أكتين وذلك لأن عند غياب الجسر الملحي لا يحدث أي ارتباط. تتشكل القبعة الكارهة للماء بواسطة السلاسل الجانبية W64 والتي هي محفوظة كليا في عائلة الفيلين. تحت هذه القبعة يوجد تاج ذو مواضع ذات شحنات موجبة وسالبة بشكل متناوب.[5] يمكن للفيلين الخضوع لتعديلات ما بعد الترجمة مثل فسفرة التيروسين.[6] للفيلين القدرة على التثني ويتواجد موقع التثاني عند النهاية الأمينية للبروتين.[7]
مراجع
- Friederich E, Vancompernolle K, Louvard D, Vandekerckhove J (September 1999). "Villin function in the organization of the actin cytoskeleton. Correlation of in vivo effects to its biochemical activities in vitro". The Journal of Biological Chemistry. 274 (38): 26751–60. doi:10.1074/jbc.274.38.26751. PMID 10480879.
- Ghoshdastider U, Popp D, Burtnick LD, Robinson RC (November 2013). "The expanding superfamily of gelsolin homology domain proteins". Cytoskeleton. 70 (11): 775–95. doi:10.1002/cm.21149. PMID 24155256.
- Bazari WL, Matsudaira P, Wallek M, Smeal T, Jakes R, Ahmed Y (July 1988). "Villin sequence and peptide map identify six homologous domains". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 85 (14): 4986–90. Bibcode:1988PNAS...85.4986B. doi:10.1073/pnas.85.14.4986. PMC . PMID 2839826.
- Klahre U, Friederich E, Kost B, Louvard D, Chua NH (January 2000). "Villin-like actin-binding proteins are expressed ubiquitously in Arabidopsis". Plant Physiology. 122 (1): 35–48. doi:10.1104/pp.122.1.35. PMC . PMID 10631247.
- Meng J, Vardar D, Wang Y, Guo HC, Head JF, McKnight CJ (September 2005). "High-resolution crystal structures of villin headpiece and mutants with reduced F-actin binding activity". Biochemistry. 44 (36): 11963–73. doi:10.1021/bi050850x. PMID 16142894.
- Panebra A, Ma SX, Zhai LW, Wang XT, Rhee SG, Khurana S (September 2001). "Regulation of phospholipase C-gamma(1) by the actin-regulatory protein villin". American Journal of Physiology. Cell Physiology. 281 (3): C1046-58. doi:10.1152/ajpcell.2001.281.3.C1046. PMID 11502583.
- George SP, Wang Y, Mathew S, Srinivasan K, Khurana S (September 2007). "Dimerization and actin-bundling properties of villin and its role in the assembly of epithelial cell brush borders". The Journal of Biological Chemistry. 282 (36): 26528–41. doi:10.1074/jbc.M703617200. PMID 17606613.