الرئيسيةعريقبحث

جلوتاثيون أس-ترانسفيراز


☰ جدول المحتويات


جلوتاثيون أس-ترانسفيراز (Glutathione S-transferase)‏ هو إنزيم مضاد للأكسدة واسع الطيف. يضم أسرة مكونة من حقيقيات النواة وبدائية النواة في المرحلة الثانية للأيضية.[2][3][4]

تواجده

يتواجد الجلوتاثيون أس-ترانسفيراز في الكبد حيث يتم إنتاج هذا الإنزيم من خلال بروتين الجلوتاثيون من ثلاثة أحماض أمينية هي الجلايسين وحمض الجلوتاميك والسيستين وهو مضاد قوي للأكسدة حيث يثبط تكون الذرات الحرة ويحمي الخلايا من الإصابة بالتلف.[5][6] ويساعد على حماية الجسم من الآثار المدمرة لتدخين السجائر والتعرض للإشعاع، والعلاج الكيميائي للسرطانات، والسموم وهو مضاد قوي لسموم المعادن الثقيلة والعقاقير ويساعد كثيراً في في علاج أمراض الكبد والدم.[7][8]

وظيفته

يقوم جلوتاثيون أس-ترانسفيراز بتطهير الكبد من السموم والبكتيريا التي يتعرض لها، حيث يتم إنتاجه من خلال معادلة بيروكسيد الهيدروجين.[9][10] وهو يشكل أيضًا مكونا لإنزيم آخر هو الجلوتاثيون - أس - ترانسفيراز وهو إنزيم واسع الطيف مزيل لسموم الكبد. وكذلك يحمي أنسجة الشرايين والدماغ والقلب وخلايا جهاز المناعة والكليتين وعدستي العينين والكبد والرئتين والجلد من التدمير بسبب الأكسدة.[11] وهو ما يلعب دورًا هامًا في الوقاية من السرطان وخاصة سرطان الكبد.

المركبات الكيميائية

المركبات المستهدفة في هذه الطريقة من قبل جلوتاثيون أس-ترانسفيراز، تشمل مجموعة متنوعة من السموم البيئية أو الخارجية، ومنها المواد العلاجية الكيميائية، والمبيدات الحشرية ومبيدات الأعشاب والمواد المسرطنة، والجدول التالي هو عن مركبات الإنزيم في الإنسان:

GST الكلاس في الإنسان GST فئة الأعضاء (22)
ألفا GSTA1 ، GSTA2 ، GSTA3 ، GSTA4 ، GSTA5
دلتا
غابا GSTK
مو GSTM1, GSTM1L (RNAi), GSTM2, GSTM3, GSTM4, GSTM5
اوميغا GSTO1, GSTO2
بي GSTP1
ثيتا GSTT1, GSTT2, GSTT4
زيتا GSTZ1
ميكروسومي MGST1, MGST2, MGST3

مقالات ذات صلة

المراجع

  1. ببب: 1R5A​; Udomsinprasert R, Pongjaroenkit S, Wongsantichon J, Oakley AJ, Prapanthadara LA, Wilce MC, Ketterman AJ (2005). "Identification, characterization and structure of a new Delta class glutathione transferase isoenzyme". Biochem. J. 388 (Pt 3): 763–71. doi:10.1042/BJ20042015. PMC . PMID 15717864.
  2. Udomsinprasert R, Pongjaroenkit S, Wongsantichon J, Oakley AJ, Prapanthadara LA, Wilce MC, Ketterman AJ (2005). "Identification, characterization and structure of a new Delta class glutathione transferase isoenzyme". Biochem. J. 388 (Pt 3): 763–71. doi:10.1042/BJ20042015. PMC . PMID 15717864.
  3. Sheehan D, Meade G, Foley VM, Dowd CA (2001). "Structure, function and evolution of glutathione transferases: implications for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily". Biochem. J. 360 (Pt 1): 1–16. doi:10.1042/0264-6021:3600001. PMC . PMID 11695986.
  4. Allocati N, Federici L, Masulli M, Di Ilio C (2009). "Glutathione transferases in bacteria". FEBS J. 276 (1): 58–75. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06743.x. PMID 19016852.
  5. Boyer TD (1989). "The glutathione S-transferases: an update". Hepatology. 9 (3): 486–96. doi:10.1002/hep.1840090324. PMID 2646197.
  6. Mukanganyama S, Bezabih M, Robert M; et al. (2011). "The evaluation of novel natural products as inhibitors of human glutathione transferase P1-1". J Enzyme Inhib Med Chem. 26 (4): 460–7. doi:10.3109/14756366.2010.526769. PMID 21028940.
  7. Douglas KT (1987). "Mechanism of action of glutathione-dependent enzymes". Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 59: 103–67. PMID 2880477.
  8. Oakley A (2011). "Glutathione transferases: a structural perspective". Drug Metab. Rev. 43 (2): 138–51. doi:10.3109/03602532.2011.558093. PMID 21428697.
  9. Josephy PD (2010). "Genetic variations in human glutathione transferase enzymes: significance for pharmacology and toxicology". Hum Genomics Proteomics. 2010: 876940. doi:10.4061/2010/876940. PMC . PMID 20981235. مؤرشف من الأصل في 26 أبريل 2020.
  10. Hayes JD, Flanagan JU, Jowsey IR (2005). "Glutathione transferases". Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 45: 51–88. doi:10.1146/annurev.pharmtox.45.120403.095857. PMID 15822171. مؤرشف من الأصل في 16 ديسمبر 2019.
  11. Eaton DL, Bammler TK (1999). "Concise review of the glutathione S-transferases and their significance to toxicology". Toxicol. Sci. 49 (2): 156–64. PMID 10416260. مؤرشف من الأصل في 14 مارس 2020.

وصلات إضافية

ر.ت.إ 2.5.1.18

موسوعات ذات صلة :